. . . . . . . "\u30DD\u30EA\u30B1\u30C1\u30C9\u5408\u6210\u9175\u7D20"@ja . . . . . . . . . . . . . "Une polyc\u00E9tide synthase est une enzyme multifonctionnelle ou un complexe enzymatique produisant des polyc\u00E9tides, une grande famille de m\u00E9tabolites secondaires chez les bact\u00E9ries, les myc\u00E8tes, les plantes et certaines lign\u00E9es d'animaux. La biosynth\u00E8se des polyc\u00E9tides pr\u00E9sente des ressemblances frappantes avec la biosynth\u00E8se des acides gras r\u00E9alis\u00E9e par l'acide gras synthase. Les g\u00E8nes codant les polyc\u00E9tide synthases sont organis\u00E9s en op\u00E9ron chez les bact\u00E9ries et en clusters de g\u00E8nes chez les eucaryotes. On distingue trois types de polyc\u00E9tides synthases :"@fr . "7348600"^^ . "Polyketide synthase"@en . . . . . . . . . . . . . . . "Polyc\u00E9tide synthase"@fr . . . . "159102953"^^ . "Une polyc\u00E9tide synthase est une enzyme multifonctionnelle ou un complexe enzymatique produisant des polyc\u00E9tides, une grande famille de m\u00E9tabolites secondaires chez les bact\u00E9ries, les myc\u00E8tes, les plantes et certaines lign\u00E9es d'animaux. La biosynth\u00E8se des polyc\u00E9tides pr\u00E9sente des ressemblances frappantes avec la biosynth\u00E8se des acides gras r\u00E9alis\u00E9e par l'acide gras synthase. Les g\u00E8nes codant les polyc\u00E9tide synthases sont organis\u00E9s en op\u00E9ron chez les bact\u00E9ries et en clusters de g\u00E8nes chez les eucaryotes. On distingue trois types de polyc\u00E9tides synthases : \n* type I, constitu\u00E9 de grandes enzymes multifonctionnelles, \n* type II, constitu\u00E9 de complexes d'enzymes plus petites \u00E9tant chacune monofonctionnelle, \n* type III, constitu\u00E9 de polyc\u00E9tide synthases qui n'utilisent pas de domaine \u00E0 ACP. Les cha\u00EEnes de polyc\u00E9tides en cours d'assemblage sont fix\u00E9es \u00E0 la polyc\u00E9tide synthase par une liaison thioester sur un groupe thiol. Cette liaison est rompue \u00E0 la fin de la synth\u00E8se par hydrolyse ou par cyclisation (alcoolyse ou aminolyse). Le m\u00E9canisme d'allongement des cha\u00EEnes serait le suivant : \n* Une amorce, g\u00E9n\u00E9ralement l'ac\u00E9tyl-CoA ou la malonyl-CoA, est charg\u00E9e par une acyltransf\u00E9rase sur le domaine ACP de l'unit\u00E9 d'amor\u00E7age, puis est transf\u00E9r\u00E9e sur un r\u00E9sidu de cyst\u00E9ine d'un domaine c\u00E9tosynthase. \n* Une unit\u00E9 d'\u00E9longation, typiquement de la malonyl-CoA ou de la m\u00E9thylmalonyl-CoA, est charg\u00E9e par une acyltransf\u00E9rase sur le domaine ACP. Le complexe enzymatique catalyse alors une condensation de Claisen de l'amorce sur l'unit\u00E9 d'\u00E9longation : la c\u00E9tosynthase est lib\u00E9r\u00E9e et le domaine ACP est \u00E0 pr\u00E9sent li\u00E9 \u00E0 l'unit\u00E9 d'\u00E9longation elle-m\u00EAme condens\u00E9e \u00E0 l'amorce. Cet ensemble est ensuite transf\u00E9r\u00E9 vers la c\u00E9tosynthase, lib\u00E9rant le domaine ACP. \n* Une unit\u00E9 d'\u00E9longation est charg\u00E9e sur le domaine ACP, et une nouvelle condensation de Claisen se produit avec la cha\u00EEne de polyc\u00E9tide li\u00E9e \u00E0 la c\u00E9tosynthase. Le produit form\u00E9, li\u00E9 \u00E0 l'ACP, est transf\u00E9r\u00E9 sur la c\u00E9tosynthase, et le cycle recommence. \n* Des modifications peuvent intervenir sur la cha\u00EEne en cours d'allongement \u00E0 chaque \u00E9tape sous l'action d'autre enzymes pour introduire par exemple des hydroxyles ou des doubles liaisons. \n* Une thioest\u00E9rase intervient \u00E0 la fin de la synth\u00E8se pour lib\u00E9rer la cha\u00EEne de polyc\u00E9tide li\u00E9e au domaine ACP de la polyc\u00E9tide synthase."@fr . . . . . "Polic\u00E9tido sintase"@pt . . . . . . . . . . . . . "4633"^^ . . . . . . .