. "Une glissi\u00E8re \u00E0 leucine, ou leucine zipper en anglais, est un domaine fonctionnel tridimensionnel courant des prot\u00E9ines. On les consid\u00E8re comme des cas particuliers des superh\u00E9lices, comme celles de la k\u00E9ratine \u03B1. De telles structures ont \u00E9t\u00E9 d\u00E9crites pour la premi\u00E8re fois par Landschulz et al. en 1988 en projetant sur une h\u00E9lice \u03B1 la s\u00E9quence particuli\u00E8re d'une segment d'une trentaine de r\u00E9sidus d'acides amin\u00E9s d'un activateur de prot\u00E9ine de liaison : un r\u00E9sidu sur sept \u00E9tait de la leucine sur huit tours d'h\u00E9lice. Il a alors \u00E9t\u00E9 propos\u00E9 que ces segments contenant des r\u00E9p\u00E9titions r\u00E9guli\u00E8res de r\u00E9sidus de leucine forment des structures \u03B1-h\u00E9lico\u00EFdales le long desquelles les cha\u00EEnes lat\u00E9rales de leucine sont align\u00E9es d'un c\u00F4t\u00E9 de l'h\u00E9lice et peuvent interagir avec d'autres structures semblables pour faciliter la dim\u00E9risation des complexes prot\u00E9iques ainsi form\u00E9s. On trouve des glissi\u00E8res \u00E0 leucine dans le domaine de dim\u00E9risation des facteurs de transcription d'eucaryotes de la classe des bZIP (basic-region leucine zipper). Ces domaines bZIP sont longs de 60 \u00E0 80 r\u00E9sidus d'acides amin\u00E9s avec un domaine de liaison \u00E0 l'ADN tr\u00E8s conserv\u00E9 et une r\u00E9gion de dim\u00E9risation davantage diversifi\u00E9e contenant une glissi\u00E8re \u00E0 leucine. La localisation des r\u00E9sidus de leucine le long des h\u00E9lices \u03B1 est d\u00E9terminante pour la liaison des prot\u00E9ines \u00E0 l'ADN. On trouve des glissi\u00E8res \u00E0 leucine dans les prot\u00E9ines r\u00E9gulatrices des procaryotes comme des eucaryotes, mais elles sont surtout caract\u00E9ristiques de ces derniers. On les retrouve \u00E9galement dans d'autres prot\u00E9ines que les facteurs de transcription et on pense qu'elles constituent l'un des modes d'interaction prot\u00E9ine-prot\u00E9ine. Le m\u00E9canisme de la r\u00E9gulation de la transcription par les prot\u00E9ines bZIP a \u00E9t\u00E9 \u00E9tudi\u00E9 en d\u00E9tail. La plupart de ces prot\u00E9ines ont une affinit\u00E9 \u00E9lev\u00E9e pour les motifs ACGT, comprenant les s\u00E9quences CACGTG (bo\u00EEte G), GACGTC (bo\u00EEte C), TACGTA (bo\u00EEte A), AACGTT (bo\u00EEte T), et un motif GCN4 correspondant \u00E0 TGA(G/C)TCA. Un petit nombre de facteurs bZIP tels que OsOBF1 sont \u00E9galement capables de reconna\u00EEtre les s\u00E9quences palindromiques. Cependant, les autres prot\u00E9ines bZIP, dont LIP19, OsZIP-2a et OsZIP-2b, ne se lient pas \u00E0 des s\u00E9quences d'ADN, mais se lient \u00E0 d'autres prot\u00E9ines bZIP pour r\u00E9guler les processus de transcription."@fr . . . . . . . . "Glissi\u00E8re \u00E0 leucine"@fr . . . . . . . . . . . . "Leucine zipper"@en . . . . . . "\u30ED\u30A4\u30B7\u30F3\u30B8\u30C3\u30D1\u30FC"@ja . . . . . . . . . . . . . "\u041B\u0435\u0439\u0446\u0438\u043D\u043E\u0432\u0430 \u0437\u0430\u0441\u0442i\u0431\u043A\u0430"@uk . . . "Une glissi\u00E8re \u00E0 leucine, ou leucine zipper en anglais, est un domaine fonctionnel tridimensionnel courant des prot\u00E9ines. On les consid\u00E8re comme des cas particuliers des superh\u00E9lices, comme celles de la k\u00E9ratine \u03B1. De telles structures ont \u00E9t\u00E9 d\u00E9crites pour la premi\u00E8re fois par Landschulz et al. en 1988 en projetant sur une h\u00E9lice \u03B1 la s\u00E9quence particuli\u00E8re d'une segment d'une trentaine de r\u00E9sidus d'acides amin\u00E9s d'un activateur de prot\u00E9ine de liaison : un r\u00E9sidu sur sept \u00E9tait de la leucine sur huit tours d'h\u00E9lice. Il a alors \u00E9t\u00E9 propos\u00E9 que ces segments contenant des r\u00E9p\u00E9titions r\u00E9guli\u00E8res de r\u00E9sidus de leucine forment des structures \u03B1-h\u00E9lico\u00EFdales le long desquelles les cha\u00EEnes lat\u00E9rales de leucine sont align\u00E9es d'un c\u00F4t\u00E9 de l'h\u00E9lice et peuvent interagir avec d'autres structures semblabl"@fr . . "174885207"^^ . . . . . . . . . . . . . . "10505"^^ . . . . . . . "5865688"^^ . . . . . . .