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GroEL GroEL
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La protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé . Chez les eukaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le chromosome 2.
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1996 1999 1992 1993 1994 1995 1989 1990 1991 2005 2000 2001
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J. Gastroenterol. DNA Cell Biol. Immunopharmacology Dig. Dis. Sci. Acta Histochem. Front. Biosci. J. Cell. Sci. Diabetologia J. Infect. Biol. Chem. Hoppe-Seyler Nature Mol. Cell. Biol. Hum. Reprod. Biochem. Biophys. Res. Commun. AIDS reviews Electrophoresis Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Infectious diseases in obstetrics and gynecology
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Structure d'un heptamère d'une protéine GroEL d'E. coli .
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Stress proteins and the immune response HIV-1 integration: an interplay between HIV-1 integrase, cellular and viral proteins Palaeos Bacteria: Pieces: GroEL Amino-acid sequence homology of a polymorphic cellular protein from human lymphocytes and the chaperonins from Escherichia coli and chloroplasts Human liver protein map: a reference database established by microsequencing and gel comparison Development of a database of amino acid sequences for human colon carcinoma proteins separated by two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis Immunocytochemical localization of heat-shock protein 60-related protein in beta-cell secretory granules and its altered distribution in non-obese diabetic mice Treatment of Haemophilus aphrophilus endocarditis with ciprofloxacin The human myocardial two-dimensional gel protein database: update 1994 Mitochondrial import of the human chaperonin protein An interaction between p21ras and heat shock protein hsp60, a chaperonin Heat shock proteins in human endometrium throughout the menstrual cycle Changes in skeletal muscle heat shock proteins: pathological significance Primary structure of a human mitochondrial protein homologous to the bacterial and plant chaperonins and to the 65-kilodalton mycobacterial antigen Molecular chaperones in pancreatic tissue: the presence of cpn10, cpn60 and hsp70 in distinct compartments along the secretory pathway of the acinar cells Intestinal expression and cellular immune responses to human heat-shock protein 60 in Crohn's disease Nucleotide sequences and novel structural features of human and Chinese hamster hsp60 gene families Stress kinases and heat shock proteins in the pancreas: possible roles in normal function and disease Protein folding in the central cavity of the GroEL-GroES chaperonin complex Immuno-gold electron microscopical detection of heat shock protein 60 in mitochondria of rat hepatocytes and myocardiocytes
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La protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé . Chez les eukaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le chromosome 2.