. . . ""@fr . . . . . . . . . "113728408"^^ . . . . . . . "La s\u00E9rine O-ac\u00E9tyltransf\u00E9rase, ou SAT, est une ac\u00E9tyltransf\u00E9rase qui catalyse la r\u00E9action : Ac\u00E9tyl-CoA + L-s\u00E9rine CoA + O-ac\u00E9tyl-L-s\u00E9rine. Cette enzyme intervient dans la conversion de la s\u00E9rine en cyst\u00E9ine chez les plantes et les bact\u00E9ries. L'activit\u00E9 enzymatique est port\u00E9e par le domaine N-terminal de la prot\u00E9ine, domaine qui est conserv\u00E9 chez tous ces organismes. Ce domaine est constitu\u00E9 de huit h\u00E9lices \u03B1 et son site actif contient une triade catalytique form\u00E9e notamment par les r\u00E9sidus His158 et Asp143 avec le substrat, ce qui catalyse son ac\u00E9tylation."@fr . . . . . . . . "La s\u00E9rine O-ac\u00E9tyltransf\u00E9rase, ou SAT, est une ac\u00E9tyltransf\u00E9rase qui catalyse la r\u00E9action : Ac\u00E9tyl-CoA + L-s\u00E9rine CoA + O-ac\u00E9tyl-L-s\u00E9rine. Cette enzyme intervient dans la conversion de la s\u00E9rine en cyst\u00E9ine chez les plantes et les bact\u00E9ries. L'activit\u00E9 enzymatique est port\u00E9e par le domaine N-terminal de la prot\u00E9ine, domaine qui est conserv\u00E9 chez tous ces organismes. Ce domaine est constitu\u00E9 de huit h\u00E9lices \u03B1 et son site actif contient une triade catalytique form\u00E9e notamment par les r\u00E9sidus His158 et Asp143 avec le substrat, ce qui catalyse son ac\u00E9tylation."@fr . . "9001"^^ . . "S\u00E9rine O-ac\u00E9tyltransf\u00E9rase"@fr . . "Apoenzyme de SAT"@fr . "2.3"^^ . . . . . . "2"^^ . . . . . . . . . "9015680"^^ . . . . . . "4035"^^ . "S\u00E9rine O-ac\u00E9tyltransf\u00E9rase"@fr .