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La réaction de Maillard, connue dans le monde médical sous le nom de « glycation non enzymatique des protéines », a d’abord été étudiée dans le cadre du diabète sucré grâce à l’hémoglobine glyquée. La glycation est une réaction naturelle qui a lieu notamment lors d'une hyperglycémie. L’hémoglobine glyquée est une variante de l’hémoglobine obtenue par glycation qui sert maintenant de marqueur à long terme de l’état diabétique des patients : l'élévation de l'hémoglobine glyquée traduit une hyperglycémie prolongée liée à un diabète mal équilibré. Les travaux biochimiques de ces 20 dernières années ont aussi montré que la glycation a des conséquences dans tout l’organisme, et joue notamment un rôle important dans certaines maladies en provoquant des lésions cellulaires, tissulaires, et un vieillissement vasculaire. La glycation des protéines (dont l'hémoglobine glyquée parmi tant d'autres) ainsi est provoquée par la trop forte concentration de sucres dans le sang (comme c'est le cas dans le diabète). En dehors de cette situation, la glycation est ponctuelle et non enzymatique. La glycation est un des facteurs de vieillissement accéléré des tissus. Les produits de Maillard ou PTG (produits terminaux de glycation) issus de la glycation sont hautement dangereux pour l’organisme et s’accumulent avec l’âge et plus particulièrement lors du diabète. Les PTG participent ainsi au développement de plusieurs maladies, telles que l’artériosclérose, l’insuffisance rénale chronique, la rétinopathie diabétique et la cataracte. Ce sont ces mêmes PTG qui sont pour la plupart responsables des complications du diabète (principalement des complications micro vasculaires). Mais la glycation a tout de même l'intérêt de permettre de suivre le diabète, où l’HbA1c est un marqueur de l’évolution de la maladie et permet ainsi de mieux la suivre et donc de la traiter.